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—— 中國食品雜志社
為獲得耐高溫、催化活性更好的堿性蛋白酶，本研究以來源于地衣芽孢桿菌B66的堿性蛋白酶AprEbl為研究對象，通過分子動力學模擬分析發(fā)現(xiàn)，AprEbl的N183、G186、S265、S267、Y320位點具有較高的柔性。采用計算機輔助設計突變位點，通過定點突變技術完成5 個單點突變體酶的表達并研究其酶學特性，然后挑選出2 個優(yōu)勢突變體進行第二輪的組合突變。結(jié)果顯示，經(jīng)過兩輪突變獲得了1 個熱穩(wěn)定性大幅提升且比活力與野生型基本持平的突變體S265H/S267F，該組合突變體在55 ℃和75 ℃條件下的半衰期分別提高了6.35 倍和4.01 倍，其余單點突變體在高溫條件下的耐受性也比野生型更好。本研究借助生物信息學手法探索了堿性蛋白酶結(jié)構(gòu)與功能的關系，構(gòu)建了穩(wěn)定性和催化效率更高的堿性蛋白酶突變體，可為利用蛋白質(zhì)工程技術改善堿性蛋白酶的酶學性質(zhì)以滿足工業(yè)需求提供理論基礎。
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