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領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新

—— 中國(guó)食品雜志社

2018年第41卷04期返回列表

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補(bǔ)鐵劑及多肽鐵復(fù)合物的研究進(jìn)展

內(nèi)容: 缺鐵性貧血作為貧血中最常見的一種，越來(lái)越受到人們的關(guān)注。隨著營(yíng)養(yǎng)與健康需求的變化和安全意識(shí)的增強(qiáng)，人們致力于補(bǔ)鐵效果好、吸收好、副作用小、安全性更高的口服補(bǔ)鐵劑的研發(fā)。本文對(duì)補(bǔ)鐵劑的發(fā)展和相關(guān) 研究進(jìn)行綜述，概述新型補(bǔ)鐵劑的研究進(jìn)展，全面闡述多肽鐵復(fù)合物蛋白琥珀酸鐵的原料來(lái)源、結(jié)構(gòu)、機(jī)理、制備、應(yīng)用、消化吸收機(jī)制，對(duì)多肽鐵復(fù)合物和蛋白琥珀酸鐵的發(fā)展前景進(jìn)行展望，以期對(duì)補(bǔ)鐵劑的研究與發(fā)展提供理論依據(jù)。

閱讀量: 196 發(fā)表時(shí)間: 2022-10-27
不同營(yíng)養(yǎng)成分對(duì)乳蛋白致敏性的影響研究進(jìn)展

內(nèi)容: 乳蛋白是人類膳食蛋白的重要來(lái)源，在現(xiàn)代食品工業(yè)中，乳及乳蛋白已成為多種食品加工中必不可少的組分。但作為常見的過(guò)敏原之一，乳蛋白引起的食物過(guò)敏問(wèn)題也已成為目前食品安全的重要研究熱點(diǎn)。隨著乳品工業(yè) 的發(fā)展，在不同乳品加工中引入的各種乳源以外的食品組分可能會(huì)在加工和烹飪條件下與乳蛋白相互作用，改變蛋白結(jié)構(gòu)，影響抗原表位，進(jìn)而影響其致敏性。因此，本文從食物基中含有的宏量營(yíng)養(yǎng)素、微量營(yíng)養(yǎng)素、功能活性成分及其他物質(zhì)四方面探究食品組分對(duì)乳蛋白致敏性的影響，旨在提高食品組分中乳蛋白致敏性的科學(xué)認(rèn)識(shí)，指導(dǎo)食品加工安

閱讀量: 246 發(fā)表時(shí)間: 2022-10-27
基于反相高效液相色譜技術(shù)測(cè)定市售羊乳粉中蛋白

內(nèi)容: 為鑒別及檢測(cè)不同地區(qū)市售羊乳粉的品質(zhì)，基于反相高效液相色譜（reversed-phase high performance liquid chromatography，RP-HPLC）技術(shù)，將35 種市售羊乳粉根據(jù)陜西地區(qū)和非陜西地區(qū)、純羊乳粉和配方羊乳粉進(jìn)行分類與檢測(cè)，研究不同產(chǎn)地、不同種類羊乳粉的差異，對(duì)羊乳粉品質(zhì)進(jìn)行分析判別。結(jié)果表明：對(duì)市售羊乳粉乳蛋白進(jìn)行RP-HPLC測(cè)定發(fā)現(xiàn)，配方羊乳粉αs2-酪蛋白（αs2-casein，αs2-CN）和β-CN相對(duì)含量分別低于純羊乳粉20%和 24%，κ

閱讀量: 191 發(fā)表時(shí)間: 2022-10-27
市售嬰幼兒乳粉中乳清蛋白的胃腸消化穩(wěn)定性及其抗原性評(píng)估

內(nèi)容: 牛乳含有豐富的蛋白質(zhì)、脂肪等營(yíng)養(yǎng)素，是嬰幼兒重要的營(yíng)養(yǎng)來(lái)源，牛乳蛋白也是誘發(fā)嬰幼兒食物過(guò)敏的主要因素之一。對(duì)5 種市售嬰幼兒乳粉進(jìn)行體外模擬靜態(tài)消化，通過(guò)電泳、水解度測(cè)定分析蛋白消化穩(wěn)定性，并利用間接競(jìng)爭(zhēng)酶聯(lián)免疫吸附實(shí)驗(yàn)評(píng)價(jià)乳清蛋白的抗原性。結(jié)果表明：5 種配方乳粉中，α-乳白蛋白和β-乳球蛋白在樣品1、2、4中具有較好的消化穩(wěn)定性，胃腸消化后，樣品1中α-乳白蛋白和β-乳球蛋白的抗原性降低，樣品2中2 種過(guò) 敏原蛋白的抗原性增加，樣品4中α-乳白蛋白的抗原性增加，β-乳球蛋白的抗原性降低；α-乳白

閱讀量: 189 發(fā)表時(shí)間: 2022-10-27
雙酶水解對(duì)脫脂牛乳致敏性的影響

內(nèi)容: 以水解度、分子質(zhì)量分布及酶解產(chǎn)物對(duì)免疫球蛋白G（immunoglobulin G，IgG）和患者血清IgE結(jié)合能力為指標(biāo)，采用雙酶水解方法研究酶對(duì)脫脂牛乳體系主要蛋白致敏性的影響。結(jié)果表明：雙酶一步水解E/S為3 000 U/g、堿性蛋白酶與風(fēng)味蛋白酶配比為3∶1、酶解80 min條件下脫脂牛乳中主要致敏乳蛋白酪蛋白、α-乳白蛋白、β-乳球蛋白的IgG結(jié)合能力分別顯著下降74.93%、97.24%、93.46%（P＜0.05）；酶解破壞脫脂牛乳蛋白高級(jí)結(jié)構(gòu)，使α-螺旋、β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)增加，β-折疊結(jié)

閱讀量: 202 發(fā)表時(shí)間: 2022-10-27
熱加工方式對(duì)牛乳過(guò)敏原αs1-酪蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)和抗原性的影響

內(nèi)容: 為探究熱加工方式對(duì)牛乳過(guò)敏原αs1-酪蛋白構(gòu)象和抗原性的影響，利用間接競(jìng)爭(zhēng)酶聯(lián)免疫吸附測(cè)定方法、免疫印跡方法分析不同加熱條件下αs1-酪蛋白免疫原性的變化，進(jìn)而通過(guò)8-苯胺-1-萘磺酸熒光探針和圓二色譜分析其二級(jí)結(jié)構(gòu)變化，初步揭示熱處理調(diào)控過(guò)敏原αs1-酪蛋白抗原性的機(jī)制。結(jié)果表明：在80 ℃、60 min，90 ℃、 10 min，90 ℃、60 min條件下熱處理后，αs1-酪蛋白中α-螺旋結(jié)構(gòu)含量顯著低于未加熱αs1-酪蛋白，在70 ℃、 20 min，80 ℃、20 min，90 ℃、20 m

閱讀量: 192 發(fā)表時(shí)間: 2022-10-27
消減牛乳酪蛋白致敏性蛋白酶的篩選

內(nèi)容: 以酪蛋白為研究對(duì)象，選取復(fù)合風(fēng)味蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、堿性蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠蘿蛋白酶和中性蛋白酶共7 種食品級(jí)蛋白酶，對(duì)牛乳酪蛋白進(jìn)行酶解。通過(guò)牛乳過(guò)敏患者血清池，評(píng)估酶解產(chǎn)物致敏原性，同時(shí)結(jié)合水解產(chǎn)物的分子質(zhì)量分布、水解度、殘留表位信息等指標(biāo)，篩選出最適合用于生產(chǎn)低致敏酪蛋白產(chǎn) 品的蛋白酶。結(jié)果表明：在相同條件下經(jīng)胰凝乳蛋白酶、復(fù)合風(fēng)味蛋白酶處理后酪蛋白與特異性抗體結(jié)合能力降低程度最大，可用于后續(xù)低致敏酪蛋白制備的候選蛋白酶；結(jié)合T細(xì)胞表位預(yù)測(cè)結(jié)果，對(duì)酪蛋白水解產(chǎn)物進(jìn)一步分析發(fā)現(xiàn)，

閱讀量: 183 發(fā)表時(shí)間: 2022-10-27
酶解對(duì)脫脂牛乳蛋白抗原性及感官特性的影響

內(nèi)容: 以脫脂牛乳為原料，采用間接競(jìng)爭(zhēng)酶聯(lián)免疫吸附測(cè)定法和三(羥甲基)甲基-甘氨酸-聚丙烯酰胺凝膠電泳等方法研究堿性蛋白酶（Alcalase，AT）、復(fù)合蛋白酶（Protamex，PT）和風(fēng)味蛋白酶（Flavorzyme，F(xiàn)T）處理對(duì)脫脂牛乳的抗原性、分子質(zhì)量分布、滋味和色澤的影響。結(jié)果表明：AT對(duì)主要致敏乳蛋白的脫敏效果顯著優(yōu)于PT和 FT（P＜0.05），當(dāng)酶底比為500 U/g、酶解時(shí)間為20 min時(shí)，其對(duì)α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和酪蛋白的抗原抑制率分別達(dá)到64.01%、76.00%和69.10%

閱讀量: 202 發(fā)表時(shí)間: 2022-10-27
茶多酚對(duì)牛乳過(guò)敏原αs1-酪蛋白構(gòu)象和抗原性的影響

內(nèi)容: 為探明茶多酚對(duì)αs1-酪蛋白構(gòu)象和抗原性的影響，選用茶多酚中活性較強(qiáng)的表沒食子兒茶素沒食子酸酯（epigallocatechin gallate，EGCG）和表沒食子兒茶素（epigallocatechin，EGC）接枝αs1-酪蛋白。通過(guò)熒光光譜、同步熒光光譜和圓二色譜研究αs1-酪蛋白構(gòu)象變化，通過(guò)間接競(jìng)爭(zhēng)酶聯(lián)免疫方法、免疫印跡實(shí)驗(yàn)分析αs1-酪蛋白抗原性變化。結(jié)果表明：EGC、EGCG均對(duì)αs1-酪蛋白內(nèi)部熒光有猝滅作用，對(duì)αs1-酪蛋白的酪氨酸（tyrosine，Tyr）和色氨酸（tryp

閱讀量: 186 發(fā)表時(shí)間: 2022-10-27
計(jì)算機(jī)軟件模擬α-乳白蛋白與皂苷的分子對(duì)接

內(nèi)容: 皂苷小分子具有很強(qiáng)的生理活性，在人體中必須與靶細(xì)胞生物大分子相互作用才能發(fā)揮其生物作用。α-乳白蛋白（α-lactalbumin，α-LA）是球狀蛋白質(zhì)，能結(jié)合疏水配體，在食品工業(yè)作為功能性配料。采用計(jì)算機(jī)模擬的方法，對(duì)2 類皂苷（達(dá)瑪烷型皂苷和齊墩果型皂苷）和α-LA相互作用進(jìn)行研究，并獲得其相互作用模式的相關(guān)圖像。分子對(duì)接結(jié)果表明，2 種類型的皂苷與α-LA活性口袋內(nèi)的氨基酸殘基均以疏水相互作用及氫鍵作用結(jié)合，但達(dá) 瑪烷型皂苷結(jié)構(gòu)更復(fù)雜，可以提供更多結(jié)合位點(diǎn)，且其形成氫鍵的作用力更強(qiáng)。

閱讀量: 180 發(fā)表時(shí)間: 2022-10-27

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