領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
通過光碘-乙醇初提-柱層析相結(jié)合方法制備高純度順式蝦青素，以蝦青素與降血糖關(guān)鍵調(diào)控α-淀粉酶相互作用為切入點(diǎn)，采用酶活性抑制實(shí)驗(yàn)、光譜技術(shù)和分子對接技術(shù)揭示蝦青素異構(gòu)體抑制豬胰腺α-淀粉酶（porcine pancreatic α-amylase，PPAA）活性能力的差異及其分子機(jī)制。結(jié)果表明，本實(shí)驗(yàn)成功制備并鑒定高純度9-順式（95.07%）和13-順式（90.87%）蝦青素，順式蝦青素比全反式蝦青素具有更強(qiáng)的抑制PPAA活性效果（P＜0.05）。蝦青素異構(gòu)體與PPAA的相互作用均對Trp殘基微環(huán)境造成輕微影響，不會明顯改變蛋白構(gòu)象。分子對接結(jié)果顯示，蝦青素異構(gòu)體的結(jié)合位點(diǎn)均位于PPAA的催化口袋，與酶競爭性抑制劑阿卡波糖的結(jié)合位點(diǎn)相同，并且與酶催化中心的關(guān)鍵氨基酸殘基Asp197、Glu233和Asp300具有相互作用，從而表明全反式和順式蝦青素通過競爭性結(jié)合酶催化位點(diǎn)的方式抑制PPAA活性。熒光猝滅結(jié)果表明，蝦青素異構(gòu)體與PPAA發(fā)生結(jié)合時均為靜態(tài)猝滅。進(jìn)一步研究發(fā)現(xiàn)，蝦青素異構(gòu)體與PPAA的主要相互作用力均為范德華力、氫鍵和疏水作用力，并且均與Glu233殘基形成氫鍵，但順式蝦青素的氫鍵鍵長更短，表明其具有更強(qiáng)的氫鍵作用力。與此同時，與全反式相比，順式蝦青素具有更高的結(jié)合親和力、更多的相互作用氨基酸殘基和更低的熱力學(xué)參數(shù)，表明其與PPAA具有更強(qiáng)的結(jié)合能力，使得順式蝦青素比全反式蝦青素具有更強(qiáng)的酶活性抑制效果。研究結(jié)果有助于揭示蝦青素異構(gòu)體的降血糖活性差異和潛在機(jī)制，對于開發(fā)降血糖的新型功能性食品和藥品具有重要的應(yīng)用價值。
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