領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
為深入研究GH29A家族α-L-巖藻糖苷酶的結(jié)構(gòu)性質(zhì)和催化活性，從NCBI數(shù)據(jù)庫中獲得鼠李糖乳酪桿菌GG中酶AlfB的編碼基因，對AlfB進行生物信息學(xué)分析，通過優(yōu)化重組酶AlfB的產(chǎn)酶條件，實現(xiàn)在大腸桿菌（Escherichia coli）表達系統(tǒng)中的異源表達。生物信息學(xué)分析表明，AlfB為單結(jié)構(gòu)域酶，存在兩個保守的活性位點，即親核催化位點Asp166和酸堿催化位點Glu32。重組酶的最佳誘導(dǎo)產(chǎn)酶條件為溫度25 ℃、時間28 h。實驗測得，純化重組酶的最適反應(yīng)溫度為35 ℃，最適pH值為6.0，Cu2＋對其有強烈抑制作用，Mn2＋對其有強烈激活作用。重組AlfB活性分析結(jié)果表明，該酶對2’-巖藻糖基乳糖（2’-focusllactose，2’-FL）親和能力較強，在以對硝基苯-α-L-巖藻吡喃糖苷和乳糖為底物的情況下，可通過轉(zhuǎn)糖基作用合成2’-FL及其異構(gòu)體3’-FL。以上結(jié)果為進一步明確AlfB的催化活性及機制奠定了基礎(chǔ)。
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