領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
為比較擬穴青蟹（Scylla paramamosain）重組精氨酸激酶（recombinant arginine kinase，rAK）和天然AK（native AK，nAK）的致敏性，并鑒定AK分子中的致敏優(yōu)勢區(qū)域，首先基于AK的抗原表位分布與空間結(jié)構(gòu)，將AK分子分為AK-E1（氨基酸（amino acids，AA）1～92）、AK-E2（AA 87～187）、AK-E3（AA 172～265）和AK-E4（AA 276～357）4 個片段，采用大腸桿菌原核表達(dá)系統(tǒng)對其進(jìn)行分段表達(dá)，并分別分離純化nAK、rAK及AK的4 個分段表達(dá)產(chǎn)物。用BALB/c小鼠模型評價重組蛋白的致敏性，結(jié)果顯示，rAK致敏小鼠血清中特異性抗體水平、脾臟淋巴細(xì)胞的Th2型細(xì)胞因子釋放水平均顯著升高，表明rAK可使機體致敏，但其免疫原性較nAK弱；AK的4 個分段表達(dá)產(chǎn)物中AK-E2的免疫原性最強。同時，rAK能夠刺激RBL-2H3細(xì)胞釋放β-己糖苷酶，但rAK對效應(yīng)細(xì)胞的刺激作用低于nAK；4 個分段表達(dá)產(chǎn)物中AK-E2和AK-E4對效應(yīng)細(xì)胞的刺激作用較強。綜上，通過原核表達(dá)系統(tǒng)獲得的rAK免疫原性較nAK弱，而AK分子中免疫原性較強的區(qū)域為AA 87～187，免疫反應(yīng)性較強的區(qū)域為AA 276～357。
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