領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
采用基因組挖掘技術(shù)，以來源于Lactobacillus brevis活性較高的谷氨酸脫羧酶（glutamate decarboxylase，GAD）LbGAD為探針，從乳酸菌（Lactococcus lactis、Lactobacillus senmaizukei）和腸球菌（Enterococcus sulfureus）的基因組中挖掘到了3 個(gè)假定的GAD基因（LlGAD、LsGAD和EsGAD）。借助pET28a質(zhì)粒分別實(shí)現(xiàn)了這4 個(gè)基因在大腸桿菌BL21中的表達(dá)，其中LsGAD和LlGAD的表達(dá)產(chǎn)物可溶性較好，相應(yīng)發(fā)酵液中GAD活力分別為34.17、38.91 U/mL。LsGAD的比活力、溫度特性、pH值特性和Kcat/Km值也明顯優(yōu)于其他幾個(gè)酶。此外，初步研究了全細(xì)胞催化L-谷氨酸制備γ-氨基丁酸（γ-aminobutyric acid，GABA）的工藝，6 g/L的L-谷氨酸經(jīng)過24 h轉(zhuǎn)化后，GABA得率最高可達(dá)58%。本研究實(shí)現(xiàn)了GAD從基因組數(shù)據(jù)到真實(shí)酶的跨越，獲得了1 個(gè)性能優(yōu)良的GAD，并初步實(shí)現(xiàn)了GABA的生物合成，為實(shí)現(xiàn)GABA低成本、規(guī)模化的生物合成提供了科學(xué)依據(jù)。
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