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—— 中國食品雜志社
通過對嗜熱酸性III型普魯蘭多糖水解酶TK-PUL進行N末端截短突變，并比較TK-PUL與突變酶的酶學(xué)性質(zhì)，確定N末端結(jié)構(gòu)模塊的缺失對酶學(xué)性質(zhì)的影響。結(jié)構(gòu)模塊N1的缺失改良了TK-PUL的催化特性，其α-淀粉酶比活力提高至TK-PUL的1.11 倍，普魯蘭酶比活力提高至TK-PUL的1.12 倍，于100 ℃的半衰期延長至TK-PUL的1.15 倍。結(jié)構(gòu)模塊N2的缺失提高了酶的熱穩(wěn)定性，于100 ℃的半衰期延長至TK-PUL的1.25 倍。但是結(jié)構(gòu)域N2的缺失降低了酶的pH值穩(wěn)定性、酶的底物結(jié)合能力以及比活力。并且結(jié)構(gòu)域N2影響了酶的底物選擇性，導(dǎo)致其α-淀粉酶活性與普魯蘭酶活性的比值由0.49提高至0.60。結(jié)果表明，TK-PUL的N末端結(jié)構(gòu)模塊N1和N2均不是其發(fā)揮催化活性所必需的結(jié)構(gòu)區(qū)域，但是對酶的底物結(jié)合能力、底物降解能力以及穩(wěn)定性具有重要影響。
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