領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
從地衣芽孢桿菌(Bacillus licheniformis)XG12發(fā)酵液中分離純化表面活性劑穩(wěn)定性堿性蛋白酶，并對(duì)酶學(xué)性質(zhì)進(jìn)行研究。利用硫酸銨分級(jí)鹽析、DEAE-Sepharose陰離子交換層析和Sephadex G-75分子篩凝膠過(guò)濾層析等方法，分離純化到了均一的酶蛋白，酶純度提高了42.6倍，回收率為25.3%。SDS-PAGE及Sephadex G-75分子篩凝膠過(guò)濾層析顯示酶蛋白為單亞基蛋白，分子質(zhì)量約為29.5kD。在pH7.0～11.0范圍內(nèi)酶活性及穩(wěn)定性較高，最適作用pH值為10.0，最適作用溫度40℃。Mg2+、Ca2+及Mn2+對(duì)酶有明顯激活作用。絲氨酸蛋白酶特異性抑制劑強(qiáng)烈抑制酶活性，表明所純化到的蛋白酶為絲氨酸蛋白酶。酶分別對(duì)終質(zhì)量濃度為0.1g/100mL的陰離子表面活性劑SDS、陽(yáng)離子表面活性劑CTAB和體積分?jǐn)?shù)為1%的非離子型表面活性劑Tween-80、Tween-20、Triton X-100以及氧化劑均具有很強(qiáng)的穩(wěn)定性。
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