領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
通過構(gòu)建Lactococcus lactis NZ9000/pNZ8148-GPx基因重組菌（簡(jiǎn)稱NG1）以及分別在LlGPx（即NG1表達(dá)的谷胱甘肽過氧化物酶（glutathione peroxidase，GPx）的3 個(gè)半胱氨酸位點(diǎn)（C36、C63、C81）和倒數(shù)第2個(gè)賴氨酸位點(diǎn)（L156）引入編碼硒代半胱氨酸（selenocysteine，Sec）的終止密碼子UGA和硒代半胱氨酸插入元件（selenocysteine insertion sequence，SECIS）構(gòu)建產(chǎn)特異性硒蛋白突變株，探討天然乳酸乳球菌對(duì)含Sec硒蛋白的表達(dá)情況并分析它們?cè)跓o誘導(dǎo)、乳酸鏈球菌素（Nisin）誘導(dǎo)和富硒誘導(dǎo)條件下的LlGPx活性差異。結(jié)果顯示，LlGPx突變體構(gòu)建成功，富硒誘導(dǎo)下LlGPx活性為89.10 mU/mg，突變體的GPx活性為56.17～84.45 mU/mg，兩者差異小；經(jīng)十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳分析，野生型對(duì)照菌NG1在17.8 kDa的位置有一顯著條帶，而突變株均沒有出現(xiàn)顯著的硒蛋白完整或截短條帶，說明在乳酸菌NZ9000內(nèi)只引入U(xiǎn)GA和SECIS時(shí)，UGA不能被有效通讀至檢測(cè)限。該研究為后期構(gòu)建新型硒蛋白及其乳酸菌細(xì)胞工廠奠定了基礎(chǔ)。
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