領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
本研究采用表面等離子體共振技術(shù)，以血管緊張素轉(zhuǎn)換酶（angiotensin I converting enzyme，ACE）為蛋白配體，分析馬氏珠母貝肉蛋白酶解產(chǎn)物（protein hydrolysate of Pinctada martensii，PHPM）超濾組分與配體的結(jié)合情況，利用質(zhì)譜鑒定結(jié)合肽段的氨基酸序列后，篩選潛在抑制ACE活性強(qiáng)的肽段進(jìn)行合成，研究其體外ACE抑制活性、抑制類型及多肽與ACE蛋白的相互作用。結(jié)果顯示，PHPM分子質(zhì)量在3 000～5 000 Da的超濾組分與ACE蛋白具有較強(qiáng)的結(jié)合信號(hào)，在結(jié)合物質(zhì)的肽序列中優(yōu)選出4 種具有潛在活性的ACE抑制肽進(jìn)行合成，其中多肽SLPWPMKPMNLIE的半數(shù)抑制濃度最低，并且通過(guò)氫鍵與ACE蛋白C端結(jié)構(gòu)域的疏水口袋結(jié)合。
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