領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
從海洋細(xì)菌Zobellia sp. B2中克隆新型纖維素酶CelL7基因，同時(shí)添加碳水化合物結(jié)合模塊家族3（carbohydrate-binding module family 3，CBM3）基因構(gòu)建融合基因CelL7-CBM3，并實(shí)現(xiàn)其編碼的融合蛋白CelL7-CBM3在大腸桿菌BL21中實(shí)現(xiàn)異源表達(dá)，利用親和層析柱獲得純化蛋白。CelL7基因序列全長(zhǎng)1 077 bp，編碼358 個(gè)氨基酸殘基，理論蛋白分子質(zhì)量為40.39 kDa。CelL7和CelL7-CBM3的比酶活力分別為2 249.81 U/mg和2 915.75 U/mg。CelL7與CelL7-CBM3的最適反應(yīng)溫度均為50 ℃，最適pH值分別為5.0和5.5，Mn2＋和Fe2＋能激活CelL7，Cu2＋抑制CelL7的活力，CelL7可降解羧甲基纖維素鈉、纖維二糖和木聚糖。以羧甲基纖維素鈉為底物時(shí)，CelL7-CBM3的米氏常數(shù)（Km）為11.70 mg/mL，較CelL7的Km（13.23 mg/mL）有所降低，表明添加結(jié)合結(jié)構(gòu)域后的融合酶對(duì)羧甲基纖維素鈉的親和力增強(qiáng)；最大反應(yīng)速率（Vmax）為175.44 mg/（mL·min），催化常數(shù)（Kcat）為2.78 s－1，Kcat/Km為0.24 mL/（mg·s），與CelL7相比變化不大。生物膜清除實(shí)驗(yàn)表明，10.0～60.0 μg/mL的CelL7和30.0～60.0 μg/mL CelL7-CBM3能夠有效分散生物膜，減少生物膜量。
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