領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
為深入研究阿卡波糖合成途徑中關(guān)鍵酶——阿卡維基轉(zhuǎn)移酶（acarviosyltransferase，ATase）的結(jié)構(gòu)性質(zhì)和催化功能，從猶他游動放線菌Actinoplanes sp. SE50基因組中擴增其編碼基因acbD，并實現(xiàn)在Escherichia coli中的異源表達。生物信息學(xué)分析表明acbD表達產(chǎn)物ATase的保守結(jié)構(gòu)域與糖苷水解酶家族13的環(huán)糊精糖基轉(zhuǎn)移酶高度相似，且存在信號肽和跨膜區(qū)。十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳檢測結(jié)果顯示，在去除信號肽的編碼序列后，acbD的可溶性表達水平提高了22.4 倍。重組ATase的最適催化溫度和最適反應(yīng)pH值分別為30 ℃和7.0。底物譜分析表明重組ATase催化D-水楊苷的活力最高，為82.85 U/mL，其次是L-山梨糖（63.75 U/mL），也是首次發(fā)現(xiàn)L-山梨糖可作為ATase的優(yōu)良糖基供體。以上結(jié)果為進一步明確ATase的催化機制奠定了基礎(chǔ)。
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