領(lǐng)學術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
本實驗以紅毛藻為原料，利用酶解法及超濾分級制備獲得不同分子質(zhì)量的肽組分，經(jīng)高效液相色譜法測定體外血管緊張素轉(zhuǎn)化酶（angiotensin-converting enzyme，ACE）抑制活性發(fā)現(xiàn)F2組分（800～2 000 Da）的ACE抑制率最高；采用液相色譜-串聯(lián)質(zhì)譜技術(shù)和PEAKS Studio軟件的de novo從頭測序?qū)2組分進行氨基酸序列鑒定，并結(jié)合分子對接篩選出與ACE穩(wěn)定結(jié)合的6 個ACE抑制肽。利用固相合成法制備預測肽并經(jīng)體外ACE抑制活性驗證，發(fā)現(xiàn)L1（LVLLFLFGE）的ACE抑制活性最高，半抑制濃度（half maximal inhibitory concentration，IC50）為14.22 μg/mL。分子對接結(jié)果表明，L1對ACE的抑制主要歸因于其能夠與ACE的活性口袋形成氫鍵相互作用。最后，探討溫度、pH值、金屬離子、光照類型和模擬胃腸道酶系消化對L1穩(wěn)定性的影響，結(jié)果表明L1具有較好的熱穩(wěn)定性和離子強度穩(wěn)定性，pH＞2時抑制活性逐步減弱，紫外光處理會影響其抑制活性，體外模擬胃腸液處理后L1的ACE抑制率雖然顯著降低，但仍具有較高ACE抑制活性。
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