領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
在堿性蛋白酶Alcalase與N120P蛋白酶復(fù)合酶解花生分離蛋白制備花生短肽的基礎(chǔ)上，采用凝膠過(guò)濾色譜與制備型反相高效液相色譜(RP-HPLC)分離純化得到27個(gè)組分，從中篩選出ACE抑制活性最高的組分P8，其在0.010mg/mL質(zhì)量濃度條件下ACE抑制率達(dá)85.77%，IC50值為0.0052mg/mL(6.42μmol/L)。采用基質(zhì)輔助激光解吸附電離飛行時(shí)間串聯(lián)質(zhì)譜(MALDI-TOF-TOF MS)對(duì)P8的氨基酸序列進(jìn)行分析，得出P8的相對(duì)分子質(zhì)量為808.80，氨基酸序列為L(zhǎng)ys-Leu-Tyr-Met-Arg-Pro(KLYMRP)。通過(guò)固相合成的方法合成短肽KLYMRP，并證實(shí)其具有顯著的ACE抑制活性，ACE抑制IC50值為0.0038mg/mL(4.69μmol/L)。構(gòu)效關(guān)系分析結(jié)果表明：短肽Lys-Leu-Tyr-Met-Arg-Pro的C末端為Pro，N末端為堿性氨基酸Lys，且肽的疏水性很強(qiáng)，有利于與ACE活性部位的結(jié)合；短肽KLYMRP與ACE活性位點(diǎn)的殘基形成5個(gè)氫鍵，一個(gè)Pi-Cation相互作用，并與鋅離子形成配位鍵，這些作用力共同穩(wěn)定了短肽-ACE復(fù)合物的構(gòu)象，從而有利于ACE抑制活性的發(fā)揮。
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