領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
提取并純化瑞士乳桿菌X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶(Pep X)，并對(duì)其酶學(xué)性質(zhì)進(jìn)行研究。采用超聲波破碎瑞士乳桿菌菌體獲得含有Pep X的粗酶液，粗酶液經(jīng)過(guò)硫酸銨沉淀、Sephacryl S-300 HR層析、非變性-聚丙烯酰胺凝膠電泳法切膠回收蛋白純化瑞士乳桿菌Pep X。純化后Pep X經(jīng)SDS-PAGE測(cè)定分子質(zhì)量并研究酶學(xué)性質(zhì)。得到電泳純的Pep X，酶比活力62.24U/mg，單體分子質(zhì)量大約26kD，最適酶反應(yīng)pH7.0，最適酶反應(yīng)溫度37℃。Co2+對(duì)Pep X有激活作用，Zn2+、Ni2+、Mn2+、Fe3+對(duì)Pep X有強(qiáng)烈的抑制作用，金屬蛋白酶抑制劑EDTA、絲氨酸蛋白酶抑制劑PMSF對(duì)Pep X有一定的抑制作用，說(shuō)明Pep X為金屬依賴性的絲氨酸肽酶。
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