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蠶蛹源ACE抑制肽的分離純化與結(jié)構(gòu)研究
來(lái)源：食品科學(xué)網(wǎng) 閱讀量: 124 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07
作者: 吳瓊英，杜金娟，徐金玲，賈俊強(qiáng)，顏 輝，桂仲爭(zhēng)
關(guān)鍵詞: 蠶蛹蛋白；ACE抑制肽；分離純化；液質(zhì)聯(lián)用
摘要:

目的：研究蠶蛹蛋白血管緊張素轉(zhuǎn)換酶(ACE)抑制肽的結(jié)構(gòu)特征。方法：采用超濾、DEAE-52離子交換色譜和Sephadex G-50凝膠色譜對(duì)蠶蛹蛋白酶解產(chǎn)物進(jìn)行分離純化，并利用液質(zhì)聯(lián)用對(duì)蠶蛹蛋白ACE抑制肽的結(jié)構(gòu)特征進(jìn)行初步分析。結(jié)果：分離得到的組分2(IC50 0.072mg/mL)對(duì)ACE抑制活性較高，是分離純化前的2.95倍，為蠶蛹蛋白ACE抑制肽的主要組分。結(jié)論：組分2中ACE抑制肽的分子質(zhì)量為226.34～983.61u，主要由2～8肽組成。

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