領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
PCR擴(kuò)增Bacillus licheniformis 14580、Bacillus subtilis 168、Geobacillus stearothermophilus IFO12589氨肽酶基因，分別酶切連接表達(dá)質(zhì)粒pET-28a，構(gòu)建重組表達(dá)載體pET28a-BLAP、pET28a-BSAP、pET28a-GSAP，酶活力檢測表明3個氨肽酶基因均在大腸桿菌宿主BL21(DE3)中獲得重組表達(dá)。進(jìn)一步對3株重組菌的氨肽酶粗酶液反應(yīng)條件進(jìn)行比較研究，結(jié)果表明：重組氨肽酶BSAP與GSAP的粗酶活較高，達(dá)到1500U/L以上；BLAP、BSAP、GSAP粗酶的最適酶反應(yīng)溫度分別為50、75、60℃，BSAP溫度穩(wěn)定性最好，在30～70℃時比較穩(wěn)定；3種重組氨肽酶的最適pH值都是9.0，pH值在8.5～9.0時比較穩(wěn)定；0.lmmol/L Co2+對酶活有較強(qiáng)的激活作用，BSAP的相對酶活力最高達(dá)到195.6%，其他二價金屬離子對酶活均有不同程度的抑制，其中Zn2+抑制作用最大；重組質(zhì)粒pET28a-BSAP、pET28a-GSAP在大腸桿菌中較pET28a-BLAP穩(wěn)定。
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