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—— 中國食品雜志社
通過同源序列比對和晶體結(jié)構(gòu)分析，嗜熱菌Geobacillus kaustophilus HTA426磷酸三酯酶的H23位點高度保守，并且位于金屬離子結(jié)合位點附近。結(jié)合Rosseta design程序設(shè)計，本實驗將突變體H23A在畢赤酵母GS115中高效表達。通過組氨酸標簽鎳柱分離純化、非變性蛋白電泳和Western blotting鑒定表達產(chǎn)物，證明該突變體酶主要是以介于單體和二聚體之間的寡聚形式存在。初步酶學性質(zhì)研究表明，突變體酶是別構(gòu)酶，Vmax為92.45U/mg，Hill系數(shù)h為1.98；最適溫度為70℃，最適pH值為10.0；70℃的熱穩(wěn)定性良好，半衰期為5.1h，而且大多數(shù)二價金屬離子對突變體H23A都有激活作用。
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