領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
通過(guò)啟動(dòng)子優(yōu)化、宿主篩選，構(gòu)建了C端帶His-tag的胰凝乳蛋白酶類蛋白酶SplB表達(dá)載體，成功實(shí)現(xiàn)了SplB在枯草芽孢桿菌中的重組表達(dá)，對(duì)純化的重組SplB進(jìn)行酶學(xué)性質(zhì)研究，并實(shí)現(xiàn)了重組蛋白酶SplB在重組蛋白Prx標(biāo)簽切割中的應(yīng)用。結(jié)果表明，以枯草芽孢桿菌ATCC6051Δ10為宿主，通過(guò)啟動(dòng)子P43介導(dǎo)的重組蛋白酶SplB表達(dá)活力最高（10.24 U/mL）。通過(guò)親和層析純化了重組表達(dá)的SplB，并進(jìn)行酶學(xué)性質(zhì)研究，其最適溫度為40 ℃，最適pH值為8.5，且具有良好的溫度和pH值穩(wěn)定性。在離子濃度較低情況下，Co2＋對(duì)重組SplB活力有促進(jìn)作用，Mg2＋、K＋不影響酶活力；而Cu2＋、Zn2＋、Ni＋離子抑制SplB活力；十二烷基硫酸鈉極大抑制重組SplB活力。將重組SplB應(yīng)用于切割重組蛋白Prx的標(biāo)簽，結(jié)果表明，重組SplB具有WELQ肽段標(biāo)簽切割作用，并且SplB濃度越高，目標(biāo)條帶越濃。本研究為優(yōu)化SplB的重組表達(dá)及在食品、醫(yī)藥領(lǐng)域的應(yīng)用提供支持。
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