領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
采用SDS-PAGE研究并探討了微生物轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(Microbial Transglutaminase,MTGase)催化二種異源蛋白質(zhì)的聚合情形,包括β-乳球蛋白(β-LG)/酪蛋白酸鈉(SC)、牛血清白蛋白(BSA)/β-LG、BSA/SC、大豆球蛋白(glycinin)/β-LG、glycinin/SC以及glycinin/BSA。指出:①只有那些表面疏水性相仿的蛋白質(zhì)才有可能聚合交聯(lián);②蛋白空間結(jié)構(gòu)位阻也是不同蛋白交聯(lián)的限制因素之一;③蛋白質(zhì)的表面疏水性質(zhì)或空間結(jié)構(gòu)的改變,會(huì)影響MTGase的催化異源蛋白質(zhì)交聯(lián)的可能性。
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