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—— 中國食品雜志社
研究了I型Kunitz大豆胰蛋白酶抑制劑(I-KSTI)和Bowman-Birk大豆胰蛋白酶抑制劑(BBTI)對胰蛋白酶的抑制活性及其二級結(jié)構(gòu)的組成差異。發(fā)現(xiàn)I-KSTI及 BBTI對胰蛋白酶的抑制曲線分為兩部分:活性急劇下降部分和緩慢下降部分。使胰蛋白酶的活性降為原來的一半時的I-KSTI和BBTI濃度為1.5μg/ml 和1.2μg/ml。使胰蛋白酶活性趨向于零(完全鈍化)時的I-KSTI濃度為13.5μg/ml,而BBTI則為9μg/ml。兩種抑制劑的存在不改變胰蛋白酶的Km值,但其Vmax隨抑制劑濃度的增加而下降。表明其對胰蛋白酶的抑制作用是一種非競爭性抑制作用。遠紫外圓二色譜的研究發(fā)現(xiàn)I-KSTI和BBTI的單一吸收負峰在200nm波長處,I-KSTI的克分子橢圓度[θ]200nm=-2545deg·cm2/d mol,其二級結(jié)構(gòu)由22.5%β折疊,16.25%β轉(zhuǎn)角和61.4%無規(guī)卷曲組成;BBTI的[θ]200nm=-797deg·cm2/d mol,由52.6%β折疊和47.4%無規(guī)卷曲組成。
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