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—— 中國食品雜志社
對赤紅球菌的組氨酸激酶基因進行密碼子優(yōu)化，將優(yōu)化后的組氨酸激酶基因（rhks）構建重組表達質粒pGEX-4T-2-rhks。將此質粒導入到大腸桿菌BL21（DE3）中進行異源表達。在25 ℃和1 mmol/L異丙基-β-D-硫代吡喃半乳糖苷誘導條件下，組氨酸激酶融合蛋白（GST-RHK）獲得成功表達，并具有催化活性。經谷胱甘肽瓊脂糖親和層析純化，獲得電泳純的GST-RHK，其中純化倍數(shù)為3.1，得率為19.5%。該蛋白大小約為72.75 kDa，Km、Vmax和Kcat值分別為20.92 μmol/L、0.17 μmol/（L·min）和1.4 min－1。野生型赤紅球菌、組氨酸激酶基因增強株sdrhkE和組氨酸激酶基因敲減株sdrhkD在分別含有苯酚、甲苯、氯苯、異辛烷4 種有機溶劑的培養(yǎng)基中培養(yǎng)，菌株sdrhkD的生長情況都優(yōu)于野生型赤紅球菌，菌株sdrhkE的生長情況都低于野生型赤紅球菌。本研究為進一步揭示赤紅球菌SD3中組氨酸激酶涉及的信號轉導途徑與赤紅球菌有機溶劑耐受性的關聯(lián)機制提供一定參考依據(jù)。
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