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—— 中國食品雜志社
本研究以β-乳球蛋白為研究對象，采用分子動力學(xué)模擬0.1、300、600 MPa的壓力結(jié)合300、330 K的溫度，及單獨100 ℃（0.1 MPa，373.15 K）加熱條件下蛋白結(jié)構(gòu)均方根誤差（root mean square deviation，RMSD）、均方根波動（root mean square fluctuation，RMSF）、回旋半徑、氫鍵數(shù)量、溶劑可及表面積、體積、二級結(jié)構(gòu)的變化，并用偏最小二乘回歸分析溫度和壓力對各指標(biāo)的影響規(guī)律。結(jié)果表明，與600 MPa、330 K聯(lián)合處理相比，100 ℃加熱能更顯著地破壞蛋白結(jié)構(gòu)。3 種壓力結(jié)合2 種溫度的模擬中，溫度顯著影響RMSD和α-螺旋數(shù)量，330 K的溫度處理能增加蛋白的RMSD而減少α-螺旋數(shù)量；壓力處理能減少蛋白的溶劑可及表面積和蛋白體積，使蛋白結(jié)構(gòu)更致密；壓力和溫度的交互作用顯著影響蛋白間氫鍵數(shù)量、β-折疊數(shù)量、無規(guī)卷曲數(shù)量和RMSF；300 MPa的壓力能穩(wěn)定加熱導(dǎo)致的蛋白結(jié)構(gòu)破壞。因此，本研究從分子動力學(xué)的角度證實了高壓結(jié)合一定溫度的熱處理相比單獨的高溫（100 ℃）熱處理對蛋白結(jié)構(gòu)的破壞更小，是一種溫和的處理方式，且壓力能在一定程度上降低熱處理對蛋白結(jié)構(gòu)的破壞。
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