領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
利用分子柔性對(duì)接方法模擬研究4種較典型的血管緊張素轉(zhuǎn)化酶Ⅰ(ACE)抑制肽KVLPVP(Lys-Val-Leu-Pro-Val-Pro)、YKVPQL(Tyr-Lys-Val-Pro-Gln-Leu)、VYPFPG(Val-Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly)、IASGQP(Ile-Ala-Ser-Gly-Gln-Pro)與ACE相互作用的分子機(jī)理，確定它們的作用位點(diǎn)、作用力類型及相互作用能。結(jié)果表明：4種ACE抑制肽與ACE的活性口袋之間存在氫鍵、疏水、親水、靜電力、配位鍵等相互作用力，它們共同維持了肽與ACE復(fù)合物構(gòu)象的穩(wěn)定。ACE活性口袋中的關(guān)鍵氨基酸殘基為：His353、Ala354、Ser355、Ala356、Glu384、Glu411、Pro519、Arg522、Tyr523，小肽分子中的關(guān)鍵基團(tuán)為：氮端氨基、肽鍵羰基、碳端羧基；KVLPVP、YKVPQL、VYPFPG、IASGQP與ACE之間的結(jié)合能呈由低到高的趨勢(shì)，表明它們與ACE之間的結(jié)合依次減弱，這與它們的IC50值依次增大的趨勢(shì)相一致。
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