領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
采用硫酸銨沉淀、DEAE-Sepharose FF離子交換層析、Sephacryl S-100 HR凝膠過濾層析方法對從原料乳中分離出一株熒光假單胞菌胞外耐熱蛋白酶進(jìn)行純化及特性研究。將純化后的單一蛋白酶進(jìn)行SDS-PAGE分子質(zhì)量測定，并考察最適溫度、最適pH值、熱穩(wěn)定性、金屬離子對其酶活性的影響及對該蛋白酶的氨基酸種類分析。純化后蛋白酶的分子質(zhì)量為47kD，經(jīng)純化后蛋白酶比活力提高了近61.38倍；最適溫度和pH值分別為30℃和7.0；二硫蘇糖醇對蛋白酶活性具有一定的抑制作用，F(xiàn)e2+可以促進(jìn)蛋白酶活性的提高；該酶具有較強(qiáng)耐熱性，原酶液經(jīng)130℃熱處理3min后，殘留酶活仍超過原酶液的47.67%；該蛋白酶氨基酸組成中甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)和谷氨酸(Glu)的含量占明顯優(yōu)勢，其中Gly含量最高，物質(zhì)的量分?jǐn)?shù)高達(dá)42%。
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