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—— 中國食品雜志社
取新鮮牛肝，經勻漿、緩沖液抽提、正丁醇脫脂、硫酸銨分級沉淀、DEAE-Sepharose離子交換層析、Superdex-200凝膠過濾層析等方法純化，獲得了電泳純的牛肝谷氨酸脫氫酶（glutamate dehydrogenase，GDH）。經過純化后的結果：GDH的酶比活力為306.06 U/mg，純化倍數為93.60 倍，酶活回收率為23.12%。GDH的分子質量為380.2 kD，亞基分子質量約為61.7 kD。酶學性質研究結果表明：GDH的最適反應溫度為50 ℃，在溫度為30 ℃以下時較穩(wěn)定；最適反應pH值為8.2，該酶對煙酰胺腺嘌呤二核苷酸（nicotinamide adenine dinucleotide，NADH）的Km值為0.696 mmol/L。甲醇、乙醇、異丙醇、Cd2+、Co2+、Ca2+、Ag+、Pb2+、Zn2+、Cu2+對該酶具有抑制作用，低濃度Ba2+、Mg2+、K+、Li+與乙二胺四乙酸（ethylenediamine tetraacetic acid，EDTA）對其具有一定的激活作用。
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