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—— 中國食品雜志社
新鮮牛胰臟勻漿物經(jīng)酸化粗提后，再通過鹽析、柱層析等步驟純化，制備了0.58 mg純酶，純化倍數(shù)達530.54。經(jīng)凝膠電泳分析，該酶有2 個亞基，分子質(zhì)量為29.1 kD和18.9 kD。牛胰臟組織蛋白酶L的最適反應(yīng)溫度為50 ℃，最適反應(yīng)pH值為6.5。巰基還原劑二硫蘇糖醇、L-半胱氨酸均明顯激活了該酶活性，10 μmol/L的N-（反式-環(huán)氧丁二酰基）-L-亮氨酸-4-胍基丁基酰胺（E-64）可完全抑制其活性。1 mmol/L的Zn2＋對酶活性有明顯抑制作用。該純化酶可水解芐氧羰基-苯丙氨酰-精氨酰-甲基香豆素（Z-Phe-Arg-MCA），其Km值為3.52 μmol/L。
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