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—— 中國食品雜志社
為探討酪蛋白鐵螯合肽螯合機制，對比固定金屬親和層析和陰離子交換層析初分再結合Sephacryl S-100 HR凝膠過濾層析分離對酪蛋白鐵螯合肽進行分離純化效果，并通過紫外光譜、傅里葉變換紅外光譜和液相色譜-質譜聯用方法對純化后多肽結構進行解析。結果表明，親和層析與凝膠過濾層析法結合分離得到的酪蛋白多肽組分的鐵螯合活性高于陰離子交換層析組分，其鐵螯合活性可達39.56?μg/mg。紫外光譜和紅外光譜檢測證明酪蛋白肽和鐵離子形成螯合物，羧基位點螯合前后發(fā)生變化；質譜鑒定出3?條肽段，氨基酸序列為HIQKEDVPSER、ITVDDKHYQK和TRLHPVQER，肽段中Glu、Asp、Gln出現頻率高，側鏈均含有C＝O鍵，推測多肽的羰基位是鐵離子的主要螯合位點。
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