領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
安卡紅曲霉（Monascus anka）CICC 40806培養(yǎng)液經(jīng)硫酸銨分級沉淀和CM Sepharose Fast Flow陰離子交換柱層析兩步分離純化，得到純度較高的胞外酸性蛋白酶，然后對其性質(zhì)和動力學(xué)進(jìn)行研究。結(jié)果表明M.?anka酸性蛋白酶的最適反應(yīng)pH值為3.0，pH值穩(wěn)定范圍為3.0～7.0，最適反應(yīng)溫度為50?℃，低于50?℃時酶具有較好的穩(wěn)定性，50?℃時的衰減常數(shù)為0.569。M.?anka酸性蛋白酶以酪蛋白為底物時反應(yīng)活化能為28.85?kJ/mol，相對較低。M.?anka酸性蛋白酶具有一定的耐鹽性，當(dāng)NaCl質(zhì)量分?jǐn)?shù)為7%時，最適條件下反應(yīng)時相對酶活力為12%。以酪蛋白、米渣蛋白、牛血清蛋白為底物時，Km值分別為12.48、14.77、20.05?mg/mL，對米渣蛋白和酪蛋白的催化效率相對較高。M. anka酸性蛋白酶可能在米渣蛋白發(fā)酵降解中發(fā)揮積極作用。
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