領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
以貽貝為原料提取鹽溶性蛋白，首先研究鹽溶性蛋白的分子質(zhì)量分布、粒度分布和變性溫度等性質(zhì)，然后比較其3?種蛋白酶（胰蛋白酶、中性蛋白酶和胰酶）酶解產(chǎn)物的血管緊張素轉(zhuǎn)化酶（angiotensin converting enzyme，ACE）抑制活性，篩選出ACE抑制活性較高的胰蛋白酶酶解物，其IC50值為215.96?μg/mL。利用質(zhì)譜對胰蛋白酶酶解物中的多肽氨基酸序列進行鑒定，利用多肽序列與ACE的對接分數(shù)初步篩選出11?個分值大于180?分的多肽序列，通過氨基酸組成結(jié)合情況和兩者間氫鍵等相互作用，進一步篩選活性肽并闡述抑制活性機理，最終推測出LYDIDVAK和WIAEEADK是活性較高的抑制肽。
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