領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
以鰱魚肌球蛋白為研究對(duì)象，通過粒徑分布、激光共聚焦圖像和濁度等指標(biāo)比較不同質(zhì)量濃度的肌球蛋白在低溫下自組裝動(dòng)力學(xué)及理化性質(zhì)，為提高其凝膠性能提供參考。結(jié)果表明：肌球蛋白在低溫放置過程中會(huì)發(fā)生自組裝，使?jié)岫群土诫S放置時(shí)間延長及蛋白質(zhì)量濃度增加而整體呈增大趨勢；其自組裝過程可分為成核、組裝、平衡3 個(gè)階段；質(zhì)量濃度較低時(shí)（0.1～0.3 mg/mL），自組裝12 h即趨于平衡，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)量濃度大于等于0.5 mg/mL時(shí)，則需較長時(shí)間才能達(dá)到組裝平衡。模型lgZ/270.0=（0.0182ρ+0.00679）t/2.303（ρ表示蛋白質(zhì)量濃度/（mg/mL）；t表示組裝時(shí)間/h；Z表示t時(shí)刻平均粒徑/nm）可以很好地描述不同質(zhì)量濃度肌球蛋白在低溫自組裝過程中粒徑隨放置時(shí)間的變化，提高質(zhì)量濃度可促進(jìn)分子間的相互作用，組裝速率和尺寸也隨之增大，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)量濃度高于0.5 mg/mL時(shí)，形成了激光共聚焦顯微鏡可觀察到的組裝體，肌球蛋白快速自組裝的臨界質(zhì)量濃度是0.5 mg/mL。
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