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基于配位作用的鐵-大豆蛋白納米復合物制備及性質
來源:食品科學網 閱讀量: 154 發(fā)表時間: 2023-05-16
作者: 詹宏棟, 刁聰聰, 趙謀明, 周非白
關鍵詞: 大豆分離蛋白;硫酸亞鐵;納米復合物;脂質氧化
摘要:

為拓寬鐵強化劑在食品工業(yè)生產中的應用,本研究以大豆分離蛋白(soy protein isolate,SPI)為原料對其進行堿熱預處理(pH 12,85 ℃,30 min)后,與FeSO4反應制備納米復合物。結果表明,預熱處理后大豆分離蛋白(alkali-heat-treated soybean protein isolate,HSPI)可與適當濃度的FeSO4反應形成穩(wěn)定分散的納米復合物(Fe-HSPI),該過程受反應pH值影響。隨著反應pH值的升高,Fe-HSPI的尺度改變,顏色逐漸加深;不同pH值下制備的Fe-HSPI均具有較好的消化穩(wěn)定性,經模擬胃腸消化后仍保持蛋白與Fe2+的結合,有利于避免游離鐵對胃腸道的刺激。其中,pH 7下制備的納米復合物(Fe-HSPIpH 7)均一性較好(多分散系數<0.2),且消化后的可溶性鐵含量超過80%,具有良好的吸收利用潛力。Fe-HSPIpH 7中,Fe2+與HSPI的結合會引起HSPI肽鏈折疊并形成二硫鍵維持穩(wěn)定的結構,主要結合位點為氨基的氮原子和羧基的氧原子。與FeSO4相比,Fe-HSPIpH 7在水包油乳液中引起的脂質氧化程度顯著降低,表現出更低的反應活性,作為鐵營養(yǎng)強化劑具有更好的應用潛力。

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