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酶解米糠蛋白分離提取ACE抑制肽及其結(jié)構(gòu)研究
來(lái)源:食品科學(xué)網(wǎng) 閱讀量: 139 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07
作者: 劉志國(guó), 吳瓊, 呂玲肖, 武玉香, 王亞林, 屈伸
關(guān)鍵詞: 米糠蛋白; 血管緊張素轉(zhuǎn)化酶; 抑制劑; IC50; HPLC-MS;
摘要:

研究酶解米糠蛋白中具有ACE抑制活性短肽組分及其序列,本實(shí)驗(yàn)采用等電點(diǎn)沉淀法提取米糠蛋白,經(jīng)胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等單獨(dú)或聯(lián)合水解米糠蛋白,并采用Sephadex G-15凝膠層析和SP-Sephadex C-25離子交換層析分離各酶解組分。ACE抑制活性檢測(cè)結(jié)果顯示:酶解組分中含有較高抑制活性成分,其相對(duì)分子量在500單位以內(nèi)。各組中活性最高的組分進(jìn)行HPLC-MS分析,其中活性最高的胃蛋白酶聯(lián)合胰蛋白酶酶解活性組分主要為Arg-Tyr、Met-Trp、Gly-Val-Tyr或Gly-Asp-Phe,其共同特征是C端具有苯環(huán)樣結(jié)構(gòu),提示:這種環(huán)結(jié)構(gòu)可能是ACE抑制劑的重要結(jié)構(gòu)特征。

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