領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
從高溫土壤中分離得到的一株產(chǎn)耐熱中性蛋白酶的嗜熱芽孢桿菌,該菌分泌的胞外蛋白酶粗酶液經(jīng)80%飽和度硫酸銨沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow陰離子交換層析和Superdax75凝膠層析分離純化后,純化倍數(shù)提高4．36倍,得率為5．3%,經(jīng)SDS-PAGE電泳測得其分子量為30．6kDa。酶的最適溫度與pH實(shí)驗(yàn)表明,該酶最適溫度為65℃、最適pH為7．5,并且該酶在50℃時(shí)表現(xiàn)出1h以上的穩(wěn)定性。該蛋白酶的活性受到絲氨酸族蛋白酶專一性抑制PMSF和金屬離子螯合劑EDTA強(qiáng)烈抑制,Zn2+能提高酶活性,因此該蛋白酶為Zn2+激活的絲氨酸族蛋白酶。
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