領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
通過6-His的分離標(biāo)簽,聯(lián)合采取硫酸銨沉淀,生物半透膜透析和親和層析等方法,純化了目標(biāo)酶。通過使用凝血酶切割DsbA-MalQ融合蛋白,證明酶切后酶蛋白仍具有麥芽糖轉(zhuǎn)糖基酶活性。該酶的最適溫度為37℃,最適pH值為6.5。當(dāng)處理溫度小于40℃時(shí),酶的活力基本保持在最高活性的80%以上,相對(duì)穩(wěn)定;在酶的pH耐受方面,在pH5.5～8.0范圍內(nèi)較穩(wěn)定。金屬離子和EDTA對(duì)酶活性的影響實(shí)驗(yàn)表明,EDTA對(duì)酶活的影響不大,但Zn2+、Cu2+、Hg2+、Ag+對(duì)酶蛋白有較強(qiáng)的抑制作用,而Ca2+、Mg2+、Mn2+等對(duì)表達(dá)的酶有一定的激活作用。在37℃,pH6.5時(shí)以麥芽三糖為底物測(cè)得酶促反應(yīng)的Km值為0.378mmol/L,Vmax值為1.979mmol/(L·min)。
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