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重組大腸桿菌耐熱α - 淀粉酶的分離純化及其酶學性質研究
來源:食品科學網 閱讀量: 132 發(fā)表時間: 2017-06-07
作者: 張洪斌,張 強,胡雪芹
關鍵詞: 重組大腸桿菌|α- 淀粉酶|純化|性質
摘要:

對重組大腸桿菌耐熱α- 淀粉酶分離純化及其酶學性質進行研究,結果表明:該酶分子量約為90kD,最適溫度為60~70℃,最適pH 值為6.6,酶學動力學常數Km 值為143.52mmol/L;酶活力在pH5.4~7.8 較為穩(wěn)定;4℃保存2 周酶活力僅下降一半,35℃保溫3d 有50% 以上的酶活力,70℃以上酶失活很快;Mn2+ 對酶催化作用有較大的促進,K+、Ca2+ 有微弱的促進作用,Mg2+ 對催化反應無影響,Cu2+ 的抑制作用最強,其他金屬離子Co2+、Zn2+、Fe2+ 對酶催化作用有不同程度的抑制作用;有機離子對酶催化作用均是抑制作用,其中抑制作用最強的是SDS。

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