領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
采用堿性蛋白酶水解酪蛋白，制備水解度為10.9%、IC50值為52.6μg/mL的酪蛋白水解物，并利用響應(yīng)面法優(yōu)化堿性蛋白酶催化的類蛋白反應(yīng)修飾條件。修飾反應(yīng)時(shí)間固定為6h時(shí)，適宜的條件為酶添加量3.1kU/g pro、底物質(zhì)量濃度50g/100mL、反應(yīng)溫度25℃。制備9個(gè)修飾程度不同的修飾產(chǎn)物，結(jié)果顯示：修飾產(chǎn)物ACE抑制活性均提高，并且活性最高的修飾產(chǎn)物的IC50降低至14.9μg/mL。該修飾產(chǎn)物離心分級(jí)后，上清液部分和沉淀部分的ACE抑制活性分別低于和高于修飾產(chǎn)物，表明沉淀部分是提高ACE抑制活性的主要原因；Tricine-SDS-PAGE電泳分析表明，修飾產(chǎn)物及沉淀部分有較大分子質(zhì)量的肽分子生成；該修飾產(chǎn)物和上清液部分、沉淀部分的進(jìn)一步酶水解處理則顯示，酶水解會(huì)導(dǎo)致它們的ACE抑制活性降低，但是仍然高于最初的酪蛋白水解物。
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