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—— 中國(guó)食品雜志社
以鰱魚卵為材料制備半胱氨酸蛋白酶抑制因子(CPIs)的粗提濃縮液，進(jìn)而經(jīng)Q Sepharose Fast Flow陰離子層析和Sephacryl S-200分子篩層析，獲得部分純化了的CPI-I。以偶氮酪蛋白(azocasein)法監(jiān)測(cè)粗提液及層析純化中CPIs的抑制活性。層析過(guò)程中，以靈敏度更高的熒光合成肽底物(Z-Phe-Arg-MCA)法監(jiān)測(cè)洗脫物的CPIs抑制活性的熱穩(wěn)定性。最終鰱魚卵CPI-I被純化了72倍，酶回收率為10.25%。利用Sephacryl S-200分子篩層析Marker標(biāo)準(zhǔn)曲線以及反相酶譜法，初步判斷CPI-I的分子質(zhì)量為89kD。高碘酸-Schiff試劑(PAS)染色法證明該蛋白為糖蛋白。CPI-I能夠抑制鰱魚組織蛋白酶L，且具有顯著的熱穩(wěn)定性。
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