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—— 中國食品雜志社
金屬蛋白酶S2P同源蛋白在行光合作用的藍(lán)藻中廣泛存在。S2P蛋白酶通過在膜切割轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子(anti-σ因子)，釋放σ因子來參與脅迫響應(yīng)是跨膜信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)的保守機(jī)制。集胞藻PCC6803中S2P蛋白酶參與脅迫響應(yīng)的跨膜信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)，但其作用機(jī)理及底物均未明確。經(jīng)過深入考察分析，實(shí)驗(yàn)鎖定了4對(duì)σ因子和anti-σ因子的組合：SigEChlH(Slr1055)、SigI(Sll0687)-Sll0688、SigG(Slr1545)-Slr1546及SigH(Slr0856)-Sll0857。以pET-30b(+)為載體，通過重組表達(dá)純化，成功獲得一系列S2P假定底物的重組蛋白：全長(zhǎng)anti-σ因子及截去羧基端部分序列的截短片段，包括Slr1055、Slr1055△(1～232)、Sll0688、Sll0688△(1～152)、Slr1546、Slr1546△(1～174)、Sll0857、Sll0857△(1～101)和大腸桿菌的S2P底物RseA(1～148)。為下一步在體外重構(gòu)S2P蛋白酶與底物的酶切體系、闡釋藍(lán)藻體內(nèi)S2P介導(dǎo)的級(jí)聯(lián)信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)機(jī)制奠定了基礎(chǔ)。
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