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—— 中國食品雜志社
對(duì)嗜酸乳桿菌La-XH1產(chǎn)生的膽鹽水解酶進(jìn)行分離純化，并對(duì)其部分酶學(xué)性質(zhì)進(jìn)行研究。結(jié)果表明：嗜酸乳桿菌La-XH1膽鹽水解酶的粗酶液經(jīng)硫酸銨沉淀、DEAE-Sepharose CL-6B柱層析后的酶比活力分別為47.82 U/mg和115.85 U/mg，純化倍數(shù)分別為4.46 倍和10.82 倍，酶的回收率分別為59.89%和25.11%；通過十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳（sodium dodecylsulfate polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）電泳分析，該酶的分子質(zhì)量約為43 kD，最適溫度為40 ℃，最適pH值為6.0，F(xiàn)e3+、Ca2+、Mg2+、Mn2+、Zn2+對(duì)該酶有激活作用，其中Fe3+的激活作用最強(qiáng)，Na+、K+對(duì)該酶幾乎無作用，而Cu2+、Ba2+對(duì)該酶有很強(qiáng)的抑制作用。
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