領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
通過對玉米半胱氨酸蛋白酶（cysteine protease from Zea mays，zmCP1）同源模建和底物對接研究發(fā)現(xiàn)，W308位點在木瓜蛋白酶家族（C1家族）高度保守，且位于zmCP1催化三聯(lián)體殘基N306位點附近，與絕大多數(shù)底物形成π-π鍵，可參與底物和酶活性中心的結(jié)合，是該酶的關(guān)鍵位點；結(jié)合Rosetta design程序設(shè)計，對W308位點進(jìn)行突變，獲得W308C突變體，并在大腸桿菌BL21中表達(dá)。酶學(xué)性質(zhì)表征實驗結(jié)果表明：突變體W308C的最適溫度為55 ℃，最適pH 6.0；在70、80、90 ℃下的半衰期為75.33、57.24、40.29 min，分別是野生型的1.21、1.19、1.01倍；突變體W308C和野生型的特異性常數(shù)Kcat/Km分別為11.02、5.92 L/（μmol·min），催化活性提高了0.86倍。
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