領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
以來源Trametes sp.C30 的LAC3漆酶基因為研究對象，通過引物設(shè)計進(jìn)行突變，在其C端和N端進(jìn)行延長，分別引入6 個組氨酸標(biāo)簽，并異源表達(dá)于釀酒酵母Saccharomyces cerevisiae中，將獲得的重組酶進(jìn)行比較發(fā)現(xiàn)漆酶末端氨基酸序列的改變對酶學(xué)性質(zhì)的影響較大。C端引入組氨酸標(biāo)簽的重組酶的表達(dá)量不受影響，但是在N末端引入組氨酸標(biāo)簽的重組酶表達(dá)量只有LAC3的一半。添加組氨酸標(biāo)簽的融合蛋白對ABTS和SGZ兩種底物的親和力得到增強(qiáng)。而在酸堿穩(wěn)定性耐受方面，與LAC3相比，N末端氨基酸的改變使其在酸堿穩(wěn)定性方面得到了增強(qiáng)，中堿性條件下仍能保持較佳活性。C端和N端可塑性的研究對于漆酶新性狀的獲得具有重要意義。
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