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—— 中國(guó)食品雜志社
葡萄球菌腸毒素M是由金黃色葡萄球菌νSa基因島編碼的分泌型超抗原。本研究將截去N端信號(hào)肽的金黃色葡萄球菌M型腸毒素（staphylococcal enterotoxin M，SEM）蛋白編碼基因亞克隆至原核表達(dá)載體pET-28a（＋），構(gòu)建重組表達(dá)質(zhì)粒pET-28a（＋）-ΔNspsem；隨后轉(zhuǎn)化感受態(tài)E. coli Rosetta（DE3）并探討融合蛋白最佳表達(dá)條件；利用Ni2＋-Sepharose 4 Fast Flow親合層析純化出His-ΔNspSEM融合蛋白；經(jīng)質(zhì)譜鑒定，純化的融合蛋白對(duì)SEM的氨基酸覆蓋率達(dá)96.3%；凝血酶切除6×His標(biāo)簽肽后，圓二色譜分析表明ΔNspSEM重組蛋白富含β-折疊（35%）和β-轉(zhuǎn)角（21%）以及較少α-螺旋（16%）等二級(jí)結(jié)構(gòu)；熒光發(fā)射譜揭示ΔNspSEM在278?nm和295?nm波長(zhǎng)處激發(fā)時(shí)具有相同的Trp發(fā)射峰（341?nm）；十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰氨凝膠電泳分析表明ΔNspSEM重組蛋白表現(xiàn)出較高的熱穩(wěn)定性。研究結(jié)果表明重組蛋白SEM表達(dá)成功，純化的ΔNspSEM重組蛋白溶液構(gòu)象緊密并具有接近天然狀態(tài)的結(jié)構(gòu)，這為深入研究SEM蛋白的結(jié)構(gòu)與功能提供理論支持。
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