領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
探索大豆蛋白組分中β-伴大豆蛋白（7S）/大豆蛋白（11S）與黃芩素的結(jié)合機(jī)制，考察復(fù)合物構(gòu)象及功能特性的變化。傅里葉變換紅外光譜表明黃芩素誘導(dǎo)蛋白的β-折疊轉(zhuǎn)化為α-螺旋和無規(guī)卷曲。內(nèi)源熒光光譜證實(shí)了黃芩素的加入使7S、11S結(jié)構(gòu)變得更緊密。黃芩素與蛋白的反應(yīng)自發(fā)進(jìn)行，并通過靜態(tài)方式猝滅蛋白熒光。7S、11S蛋白分別通過氫鍵和疏水相互作用與黃芩素結(jié)合。分子對接結(jié)果表明，黃芩素對11S的親和力高于7S。掃描電子顯微鏡顯示了7S、11S與復(fù)合物的微觀結(jié)構(gòu)差異。此外，與黃芩素結(jié)合后，7S、11S的表面疏水性下降，熱穩(wěn)定性及其他功能特性提升。
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