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—— 中國食品雜志社
為探究貝類副肌球蛋白（paramyosin，PM）的熱穩(wěn)定性、pH值穩(wěn)定性及其在模擬胃腸液中的消化特性，以翡翠貽貝（Perna viridis）為對象，利用硫酸銨鹽析和羥基磷灰石柱層析等方法，從肌肉中純化PM，采用肽質量指紋圖譜法對其進行鑒定，利用圓二色譜測定其二級結構及熱變性溫度。結果顯示，翡翠貽貝PM分子質量為99.5 kDa；肽質量指紋圖譜分析獲得26 個肽段，共330 個氨基酸殘基，與地中海貽貝(Mytilus galloprovincialis)PM的序列一致性達到100%，表明純化的蛋白為PM。圓二色譜結果顯示，PM呈現典型的α-螺旋結構，其熱變性溫度為（56.3±0.2）℃。在30～100 ℃熱處理30 min，PM未出現沉淀聚集現象，在pH 6～11范圍內也較穩(wěn)定，但當pH≤5時穩(wěn)定性差，出現沉淀聚集現象。與胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶對PM的單獨消化作用相比，3 種酶連續(xù)作用可使PM有效降解，但仍有分子質量30 kDa的片段未被完全消化。本研究表明，翡翠貽貝PM具有較好的耐熱性及耐消化性，為貽貝深加工及PM的后續(xù)研究提供一定理論參考。
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