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—— 中國(guó)食品雜志社
以刺參體壁中絲氨酸蛋白酶為研究對(duì)象，對(duì)其部分酶學(xué)性質(zhì)及其與刺參自溶的關(guān)系進(jìn)行研究。采用Tris-HCl緩沖溶液提取、硫酸銨鹽析、透析及超濾獲得刺參體壁粗酶液。結(jié)果顯示，以Boc-Phe-Ser-Arg-MCA為底物時(shí)，粗酶液的絲氨酸蛋白酶活力最高；以其為底物，測(cè)得該類(lèi)蛋白酶在pH值為6.2和8.5時(shí)呈現(xiàn)較強(qiáng)酶活力峰值，兩者最適溫度范圍均為50～55?℃；Cu2＋、Fe3＋、Pb2＋、Zn2＋強(qiáng)烈抑制該酶的活性，Ca2＋可提高該酶活力；鄰菲咯啉、乙二胺四乙酸以及半胱氨酸修飾劑均能夠部分抑制該酶活力。4-(2-氨乙基)苯磺酰氟鹽酸鹽、苯甲基磺酰氟、Na-對(duì)甲苯磺酰-L-苯丙氨酸氯甲基酮、(3S)-7-氨基-1-氯-3-磺酰氨基-2-庚酮鹽酸鹽、大豆胰蛋白酶抑制劑能夠顯著抑制蛋白酶的活力以及自溶過(guò)程中可溶性蛋白、三氯乙酸可溶性多肽的生成。上述結(jié)果表明，刺參體壁中存在至少2?種具有一定的金屬離子依賴(lài)性的胰/類(lèi)胰絲氨酸蛋白酶，其活性中心或底物識(shí)別位點(diǎn)可能有半胱氨酸的參與，該類(lèi)蛋白酶很可能參與刺參自溶過(guò)程中蛋白質(zhì)的降解。
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