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—— 中國食品雜志社
為了比較具有凝乳功能的Paenibacillus spp.BD3526來源的金屬蛋白酶與基因重組凝乳酶對乳蛋白水解位點的差異,采用BD3526金屬蛋白酶和凝乳酶對αs1-酪蛋白(casein,CN)、αs2-CN、β-乳球蛋白(lactoglobulin,Lg)和κ-CN進行酶解,分別對不同時間的酶解產物采用高效液相色譜與四極桿飛行時間串聯(lián)質譜(high performance liquid chromatography of quadrupole time of flight-tandem mass spectrometry,HPLC-Q-TOF-MS/MS)進行分析.結果表明:BD3526金屬蛋白酶與凝乳酶在對乳蛋白的水解位點上具有較高的相似性,前者對αs1-CN、αs2-CN、β-Lg和κ-CN水解能力較后者弱,對P1為K(Lys)、R(Arg)且P1'為T(Thr)、F(Phe)和Y(Tyr)間的肽鍵水解特異性很高,并主要水解K-T (Lys-Thr)、K-F (Lys-Phe)、R-F(Arg-Phe)、R-Y(Arg-Tyr)肽鍵,水解生成的肽具有血管緊張素轉換酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制、抗菌、免疫調節(jié)等功能.
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