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—— 中國食品雜志社
經超聲破碎細胞、TritonX-114相分離、鹽析、DEAE-sepharose離子交換層析和Hydroxyapatite吸附層析等步驟，從2-酮基葡萄糖酸（2-keogluconic acid，2KGA）生產菌株粘質沙雷氏菌JUIM03中獲得比活力91.43 U/mg、純化倍數160.4 倍的膜結合葡萄糖酸脫氫酶（gluconate dehydrogenase，GADH）。研究結果表明，粘質沙雷氏菌膜結合GADH由3 個亞基組成，其分子質量分別為65.0、45.0 kDa和23.0 kDa左右，是一種含有細胞色素C的黃素蛋白，能夠催化氧化葡萄糖酸為2KGA。粘質沙雷氏菌膜結合GADH的最適反應溫度為40 ℃，最適反應pH 5.0，在30 ℃以下、pH 5.0～6.0的條件下較為穩(wěn)定；該酶具有嚴格的底物特異性，只有在D-葡萄糖酸作為底物時才具有催化活性，其Km值為1.33 mmol/L；一些金屬離子（如Fe3＋、Cu2＋和Zn2＋）、有機溶劑（乙醇、異丙醇、甲醇和丙酮）、變性劑（十二烷基硫酸鈉和巰基乙醇）以及有機酸（草氨酸和草酸）對膜結合GADH的催化活性具有明顯的抑制作用。研究為粘質沙雷氏菌2KGA生物合成的過程優(yōu)化與控制提供了一定的理論依據。
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