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—— 中國食品雜志社
通過穩(wěn)態(tài)熒光光譜、傅里葉變換紅外光譜（Fourier-transform infrared spectroscopy，F(xiàn)TIR）、遠紫外圓二色譜、差示掃描量熱和動態(tài)光散射分析等系統(tǒng)研究姜黃素（curcumin，Cur）與白首烏蛋白（Cynanchum auriculatum Royle ex Wigh protein，CAP）以及大豆分離蛋白（soy protein isolate，SPI）的相互作用，并進一步比較了2 種蛋白質對Cur穩(wěn)定性的提高效果。結果表明，Cur可以通過靜態(tài)方式淬滅CAP與SPI的內源熒光。Cur與2 種蛋白質的復合是一個吉布斯自由能減少的自發(fā)反應，主要由疏水相互作用驅動。與CAP相比，Cur與SPI的結合能力更強。FTIR分析表明，除疏水相互作用，氫鍵也可能參與了復合物的形成。Cur結合導致CAP中α-螺旋結構的減少以及其他3 種二級結構的增加，并且降低CAP的熱穩(wěn)定性。與SPI相比，Cur-SPI復合物中α-螺旋與β-轉角的含量均減少，其熱穩(wěn)定性有所升高。CAP與SPI分別與Cur形成直徑為159.98 nm和244.34 nm的納米顆粒。2 種蛋白質均能顯著提高Cur在40 ℃和90 ℃條件下的熱穩(wěn)定性，其中SPI的保護效果更好。
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