領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
為提高L-蘇氨酸脫氫酶（L-threonine dehydrogenase，L-TDH）催化L-蘇氨酸脫氫合成L-2-氨基乙酸乙酯效率，通過(guò)基因挖掘的手段挖掘出來(lái)自大腸桿菌（Escherichia coli）的L-TDH，再借助pACYCDuet-1表達(dá)系統(tǒng)將其在E. coli BL21（DE3）中進(jìn)行可溶性表達(dá)及鑒定。結(jié)果表明，L-TDH在E. coli BL21（DE3）中實(shí)現(xiàn)了高水平的可溶性表達(dá)，其裂解液中的酶活力為19.13 IU/mL，約為E. coli BL21（DE3）本底表達(dá)水平的79 倍。純化后的比活力為12.77 IU/mg，它的最適反應(yīng)溫度為45 ℃，最適反應(yīng)pH值為9.0，在35 ℃和40 ℃保溫120 min，殘留酶活力仍能達(dá)到90%以上。此外，EcTDH動(dòng)力學(xué)參數(shù)也優(yōu)于其他已報(bào)道的L-TDH，在轉(zhuǎn)化L-蘇氨酸合成2,5-二甲基吡嗪（2,5-dimethylpyrazine，2,5-DMP）的過(guò)程中具有更大優(yōu)勢(shì)，也為實(shí)現(xiàn)轉(zhuǎn)化L-蘇氨酸合成2,5-DMP的工業(yè)化生產(chǎn)奠定了理論基礎(chǔ)。
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